Как да направите хидролизиран овесен протеин?

Хидролизиран овесен протеинпридоби значително внимание в здравната и хранителната индустрия поради изключителния му хранителен профил и функционалните свойства. Този растителен протеин предлага множество предимства, включително подобрена усвояемост, повишена разтворимост и намален алергенен потенциал в сравнение с непокътнати източници на протеини. Процесът на създаване на овесен протеин включва разграждане на сложни протеинови молекули от овес на по -малки пептиди и аминокиселини чрез контролирана хидролиза. Тази трансформация не само подобрява бионаличността на протеина, но също така подобрява функционалните му свойства за различни приложения в хранителната и козметичната индустрия. Полученият продукт предлага отлична разтворимост, свойства на емулгиране и повишена хранителна стойност.

Преди да започне хидролизата, получаване на пречистеноовесен протеинКонцентрат е от съществено значение. Когато започвате с овесено брашно, а не с вече изолиран източник на протеини, екстракцията се превръща в критична първа стъпка в процеса. Тази фаза на предварителна обработка значително влияе върху качеството и добива на крайния хидролизиран продукт.

 

Първоначалната стъпка включва подготовка на овес материала чрез избор на високопротеинови овес сортове. Конвенционалният овес съдържа приблизително 12-15% протеин, въпреки че това съдържание варира в зависимост от сорта и условията на отглеждане. За промишлените приложения овесените зърна обикновено се обезпаразиват, смилат се в брашно и понякога се дефетират, за да се отстранят липидите, които могат да попречат на последващо екстракция на протеини. Извличането на протеин от овесено брашно обикновено използва алкална екстракция, последвано от изоелектрични утаяване. Процесът започва с спиране на овесеното брашно във вода с pH, коригирано на 9-11, използвайки натриев хидроксид или друг алкален агент. Тази алкална среда увеличава разтворимостта на протеини чрез промяна на разпределението на заряда върху протеиновите молекули. След това сместа се разбърква старателно за 30-60 минути при стайна температура или леко повишени температури (30-40 градус), за да се увеличи максимално разтворимостта на протеина.

След екстракция, суспензията претърпява центрофугиране за отделяне на неразтворими компоненти като нишестета и влакна от богатия на протеини супернатанта. Този етап на изясняване е от решаващо значение за получаване на по -чиста протеинова фракция. След това супернатантът, съдържащ разтворителни протеини, претърпява изоелектрични утаяване чрез регулиране на рН до 4. 5-5. 5, обикновено използвайки солна киселина. В този диапазон на pH овесените протеини достигат своята изоелектрична точка, където носят минимален нетен заряд, намалявайки разтворимостта си и причиняват да се утаяват.

Утаените протеини се събират през друг етап на центрофугиране и могат да претърпят множество цикли на измиване за отстраняване на остатъчни соли и непротеинови компоненти. Полученият протеинов концентрат може след това да бъде изсушен или пръскане на пръскане, за да се получи прах със съдържание на протеини, обикновено вариращо от 60-80%, значително по-високо от първоначалното овесено брашно.

За подобрена чистота могат да се използват допълнителни техники като ултрафилтрация. Този процес на разделяне на базата на мембрана позволява отстраняване на примеси с ниско молекулно тегло, като същевременно запазва протеиновата фракция. Полученият овесен изолат с висока чистота осигурява отличен изходен материал за последващата реакция на хидролиза.

Струва си да се отбележи, че овесните протеини се състоят предимно от глобулини (приблизително 70-80%) и авенлини, всеки с различни структурни и функционални свойства. Условията на екстракция могат да бъдат оптимизирани, за да благоприятстват определени протеинови фракции в зависимост от желаните характеристики на крайния хидролизиран продукт.

Реакцията на хидролиза представлява основния процес при преобразуване на непокътнати овесени протеини вХидролизиран овеспротеини. Тази критична стъпка включва разрушаване на пептидните връзки в протеиновите молекули за генериране на по -малки пептиди и свободни аминокиселини. Хидролизата може да се осъществи чрез три първични метода: ензимна, киселина или алкална хидролиза,всеки предлага различни предимства и съображения.

Ензимната хидролиза е най -предпочитаният метод в приложенията на храните поради неговата специфичност и леки реакционни условия. Този подход използва протеолитични ензими, които катализират разцепването на пептидните връзки на специфични места в протеиновата структура. Използваните обикновени ензими включват папаин, бромелеин, алкалаза, флавуцим и различни комбинации от протеазни ензими. Реакцията обикновено се проявява при контролирани условия с температурни диапазони 40-60 градус и рН стойности, оптимизирани за специфичната ензимна или ензимна комбинация, която се използва.

Процесът започва с диспергиране на овесния протеинов концентрат във вода (обикновено {{0}}% протеинова суспензия) и регулиране на рН и температура към оптималните условия на ензима. След това ензимът се добавя при определено съотношение на ензим-субстрат, обикновено между 0. 5-5% от тегло на протеина. Реакционната смес непрекъснато се разбърква в съд, контролиран от температурата за периоди, вариращи от 1 до 24 часа, в зависимост от желаната степен на хидролиза.

Степента на хидролиза (DH) - процентът на разцепените пептидни връзки - е критичен параметър, който определя функционалните свойства на крайния продукт. По -ниските стойности на DH (3-10%) обикновено водят до хидролизати с добри емулгиращи и пенещи свойства, докато по -високите стойности на DH (15-25%) дават продукти с подобрена разтворимост и намалена горчивина. Мониторингът и контролирането на DH по време на ензимната хидролиза се осъществява чрез техники като рН-стата, която измерва консумацията на основа, необходима за поддържане на постоянното рН, тъй като хидролизата освобождава протони или чрез метода на тринитробензенсулфонова киселина (TNBS), който количествено определя свободните амино групи.

Киселинната хидролиза предлага алтернативен подход, използвайки силни киселини като солна киселина (6-8 n) при повишени температури (80-120 градус) в продължение на няколко часа. Въпреки че този метод постига по -пълна хидролиза и е по -евтин от ензимните подходи, той представя няколко недостатъка. Суровите условия могат да унищожат определени аминокиселини (особено триптофан), да генерират нежелани съединения, които допринасят за горчивината и изискват етапи на неутрализиране, които въвеждат значително съдържание на сол в крайния продукт.

Алкалната хидролиза използва силни основи като натриев хидроксид при повишени температури. Макар и ефективен при разрушаване на пептидни връзки, този метод страда от подобни недостатъци на киселинната хидролиза, включително потенциалното унищожаване на аминокиселини (особено цистин, серин и треонин) и образуване на нежелани съединения като лизиноаланин.

След приключване на реакцията на хидролиза, ензимното дезактивиране е необходимо при използване на ензимния подход. Това обикновено се постига чрез нагряване на разтвора на 85-90 степен за няколко минути или чрез регулиране на pH на стойности, които денатурират ензимите. След това реакционната смес преминава към етапите на разделяне и пречистване. Реакцията на хидролиза представлява решаващ фактор за характеристиките на крайния продукт. Чрез внимателно избор на метода на хидролиза, контролиране на параметрите на реакцията и наблюдение на степента на хидролиза, производителите могат да приспособяват хидролизирания овесен протеин, за да притежават специфични функционални свойства, желани за конкретни приложения в храната, напитката или козметичните формулировки.

След реакцията на хидролиза, получената смес съдържаХидролизиран овесен протеинНаред с различни компоненти, включително ензимни остатъци (при ензимна хидролиза), нехидролизирани протеини, въглехидрати, липиди и соли. Фазата на разделяне и пречистване има за цел да изолира желания хидролизиран протеин, като същевременно отстранява примесите за постигане на продукт с необходимите спецификации за търговски приложения.

Първоначалното изясняване обикновено включва центрофугиране или филтриране за отстраняване на всякакви неразтворими частици. Високоскоростната центрофугиране при 5, 000-10, 000 × g за 15-30 минути ефективно разделя праховите частици, докато микрофилтрацията с помощта на мембрани с размери на порите от 0. 2-0. 45 µm може да постигне подобни резултати. Тази стъпка е особено важна, когато е използвана ензимна хидролиза, тъй като помага за отстраняването на денатурирани ензимни протеини и всякакви нехидролизирани протеинови агрегати.

След изясняване, хидролизатът претърпява концентрация, за да увеличи съдържанието на протеини и да намали обема за последваща обработка. Ултрафилтрацията представлява техниката на избор за тази цел, използвайки мембрани с молекулно прекъсване на теглото, обикновено вариращи от 1-10 kDa. Този процес не само концентрира протеиновия хидролизат, но също така изпълнява функция на фракциониране, като отделя пептиди въз основа на размера, което позволява на производителите да получат хидролизати със специфични разпределения на молекулно тегло, насочени към конкретни функционални свойства.

Диафилтрацията, често изпълнявана заедно с ултрафилтрация, включва добавяне на вода към концентрата и продължаваща филтрация. Този процес на измиване ефективно премахва солите и съединенията с ниско молекулно тегло, които могат да допринесат за извън аромати или да намалят чистотата на крайния продукт. Може да са необходими множество цикли на диафилтрация, за да се постигне желаното ниво на пречистване.

За приложения, изискващи дори по-високи нива на чистота, могат да се използват техники като йонообменна хроматография. Този метод разделя пептидите въз основа на техните характеристики на заряда, което позволява премахването на специфични фракции, които могат да допринесат за горчивина или други нежелани сензорни атрибути. Хроматографията на хидрофобната взаимодействие предлага друга опция за отстраняване на специфични пептидни фракции въз основа на тяхната хидрофобност.

Деколоризацията може да е необходима, ако хидролизатът проявява нежелан цвят, особено в приложения, където се желае продукт със светъл цвят. Обработването на активирания въглерод или адсорбционните смоли могат ефективно да премахват пигментите и други цветни съединения, които може да са се образували по време на процеса на хидролиза.

Последната стъпка в процеса на разделяне и пречистване включва изсушаване на пречистения хидролизат, за да се получи стабилна форма на прах. Изсушаването на спрей представлява най -често срещания метод, атомизира концентрирания хидролизат в камера с горещ въздух, където водата бързо се изпарява, оставяйки след себе си сухи прахови частици. Типичните входни температури варират от 160-200 градус с температури на изхода 80-90 степен. Алтернативните методи за сушене включват сушене на замразяване (лиофилизация), което запазва повече от местните свойства, но при по-висока цена или сушене на барабани за по-стабилни хидролизати.

Тестването за контрол на качеството на крайния хидролизиран овесен протеин на прах обикновено включва анализ на съдържанието на протеини (обикновено чрез методи на Kjeldahl или Dumas), съдържание на влага, съдържание на пепел, микробно натоварване, разпределение на молекулното тегло (чрез хроматография с изключване на размера), степен на хидролиза и сензорна оценка. Функционални свойства като разтворимост, капацитет за емулгиране и пенообразуващи свойства също могат да бъдат оценени в зависимост от предвиденото приложение.

Пречистеният хидролизиран овесен протеин обикновено съдържа 80-90% протеин (суха основа) с повишена разтворимост в широк диапазон на рН, значително подобрение спрямо естествения овесен протеин. Съставът на пептида се състои предимно от DI-, TRI и олигопептиди заедно със свободни аминокиселини, като точното разпределение се определя от условията на хидролиза и последващи етапи на пречистване.

Фазата на разделяне и пречистване представлява критичен фактор за качеството на крайния продукт. Чрез внимателно подбор и оптимизиране на тези процеси, производителите могат да произвеждат хидролизиран овесен протеин с постоянно качество, функционалност и сензорни характеристики, подходящи за разнообразни приложения в храната, напитката и козметичната индустрия.

Le-nutra е водещХидролизиран доставчик на овесени протеиниВ Китай с богат опит в създаването на първокласни растителни протеинови съставки. Нашият ангажимент за качество и иновации ни утвърди като доверен партньор за бизнеса по целия свят, търсейки високопроизводителни хранителни решения.

Ключови предимства на продукта:

• Персонализирани молекулярни профили: Ние предлагаме персонализирани разпределения на молекулярно тегло, за да отговарят на специфични функционални изисквания за вашите приложения
• Превъзходна разтворимост: Нашият овесен протеин осигурява изключителна дисперсия в различни формулировки
• Нисък гликемичен индекс: Перфектен за приложения, насочени към балансирани нива на кръвна захар
• Подобрена усвояемост: По -малките пептиди гарантират оптимално усвояване на хранителни вещества
• Хранително завършен: Богат аминокиселинен профил с отлична бионаличност

С над 10 -годишен опит в индустрията на естествените съставки, ние разбираме развиващите се нужди на формулаторите и потребителите. Нашите най-съвременни съоръжения и строги процеси за контрол на качеството гарантират постоянен, висококачествен хидролизиран овесен протеин за храни, напитки и хранителни приложения. За повече информация или да направите поръчка, моля, свържете се с нас наinfo@lenutra.com.

Референции:

Jodayree, S., Smith, JC, & Tsopmo, A. (2012). Антиоксидативни свойства на хидролизирани овесени протеинови изолати. International Food Research International, 48 (2), 571-579.

Guan, X., Yao, H., Chen, Z., Shan, L., & Zhang, M. (2007). Някои функционални свойства на протеиновия концентрат овесени трици, модифицирани от трипсин. Химия Химия, 101 (1), 163-170.

Kaukovirta-Norja, A., Myllymäki, O., Aro, H., Hietaniemi, V., & Pihlava, JM (2008). Метод за фракциониране на овес, така получени продукти и го използвайте. Патент на САЩ № 7,332,192.

Cavazos, A., & Gonzalez de Mejia, E. (2013). Идентифициране на биоактивни пептиди от протеини за съхранение на зърнени култури и тяхната потенциална роля за предотвратяване на хронични заболявания. Изчерпателни прегледи в областта на науката за храните и безопасността на храните, 12 (4), 364-380.

Ma, Cy, & Wood, DF (1987). Функционални свойства на овесените протеини, модифицирани чрез ацилиране, хидролиза на трипсин или лечение с линолеат. Journal of the American Oil Hemists's Society, 64 (12), 1726-1731.